در گذشته اسامی آ‌نزیم‌ها بر پایه تخصص آنها یا توان عمل‌شان بر روی یک ماده خاص انتخاب می‌شد. آ‌نزیم‌هایی که پلی پپتیدها را به قطعات کوچک‌تری از زنجیره‌های پپتیدی یا به اسیدهای آ‌مینه تجزیه می‌کنند، به طور کلی پروتئینازها، نامیده می‌شدند و....
آ‌نزیم‌ها مواد پیچیده‌‌ای هستند که در سلول‌های زنده تشکیل شده و در فعل و
انفعالات حیاتی موجود نقش مهمی دارند. آ‌نزیم‌ها مهمترین گروه از
پروتئین‌ها هستند که موجب انجام واکنش‌های بیوشیمیایی و سرعت بخشیدن به
آنها میشوند و از این رو به آنها کاتالیزورهای زیستی می‌گویند.
لویی پاستور معتقد بود که تخمیر قند به الکل توسط مخمر به وسیله خمیرمایه کاتالیز میشود.
بعد از پاستور، ادوارد بوخنر ثابت کرد تخمیر توسط مولکول‌هایی تسریع
میشود که پس از جدا شدن از سلول‌ها، همچنان فعالیت خود را ادامه
می‌دهند. فردریک کوهن این مولکول‌ها را «آنزیم» نامید.
در سال ۱۹۲۶ جداسازی و کریستالیزه کردن آنزیم «اوره آ‌ز» توسط جیمز سامند، راهگشای مطالعات اولیه در آنزیم شناسی شد.
هر موجود زنده یک کارخانه شیمیایی بزرگ است. موجودات زنده از سلول‌هایی
تشکیل شده‌اند که در فرایندی به نام متابولیسم، پیوسته در حال تولید سلول و
همچنین در هم شکستن آنها به مواد زائد هستند. متابولیسم یک موجود زنده
مجموعه واکنش‌های شیمیایی است که در بدن موجود زنده رخ می‌دهد. این
واکنش‌های متابولیسم خود به خود انجام نمی‌شود، بلکه به کمک کاتالیزورهای
زیست شیمیایی موسوم به آ‌نزیم‌ها صورت می‌گیرد. مطالعه آ‌نزیم‌ها اهمیت
فراوانی دارد. علت بسیاری از بیماری‌ها، بخصوص ناهنجاری‌های ژنتیکی ارثی
ممکن است فقدان یک یا چند آنزیم و دلیل بعضی دیگر افزایش فعالیت یک آنزیم
باشد. اندازه‌گیری فعالیت آ‌نزیم‌ها در پلاسما، گویچه‌های قرمز خون یا
نمونه‌های بافتی در تشخیص بعضی از بیماری‌ها اهمیت زیادی دارد. تاثیر
بسیاری از داروها در نتیجه واکنش با آ‌نزیم‌ها ایجاد میشود. آ‌نزیم‌ها
ابزار عملی مهمی در پزشکی، صنعت شیمی، پردازش مواد غذایی و کشاورزی هستند.
پاپن و پرسوز طی تحقیقاتی آ‌نزیم‌ها را کشف کردند. این دو دانشمند در سال
۱۸۳۳ موفق شدند از جوی سبزشده ترکیبی به نام «مالت» کشف کنند که نشاسته را
به قند مبدل می‌ساخت. آنها این ترکیب را دیاستاز نامیدند که امروزه به نام
آنزیم آ‌میلاز معروف است.
چند سال بعد شوان برای نخستین بار آنزیم پپسین را که موجب گوارش گوشت
می‌شد، کشف کرد. همچنین شخصی به نام وکونه برای اولین بار نام آنزیم را به
جای دیاستاز به کار برد.
آ‌نزیم‌ها ترکیباتی هستند که می‌توانند سرعت واکنش را تا حدود ده میلیون
برابر افزایش دهند. سرعت انجام یک واکنش بستگی به شرایطی مانند دما و فشار
بالا دارد. بنابراین از آ‌نجا که شرایط در یک سلول کاملا ثابت بوده و انجام
چنین واکنش‌هایی با کندی مواجه است، لذا باید مکانیسم دقیقی وجود داشته
باشد تا عمل انجام گیرد. این عمل به وسیله آ‌نزیم‌ها صورت می‌گیرد.
آ‌نزیم‌ها مولکول‌های پروتئینی با یک یا چند محل نفوذ سطحی هستند که
سوبسترا یعنی ماده‌ای که آنزیم بر آ‌ن اثر می‌کند، به این نواحی متصل
میشود. آ‌نزیم‌ها مانند سایر پروتئین‌ها تحت شرایط مختلف پایدار
نمی‌مانند. این مواد در اثر حرارت بالا و اسیدها و قلیاها تغییر می‌کنند.
ساختار آ‌نزیم‌ها
آ‌نزیم‌ها ماهیتی پروتئینی دارند. ساختار بعضی از آ‌نزیم‌ها منحصرا از
واحدهای اسید آ‌مینه تشکیل یافته‌اند، اما برخی دیگر برای فعالیت خود نیاز
به ترکیبات غیر پروتئینی دارند که به گروه پروستتیک معروفند و می‌توانند یک
فلز یا یک کو آنزیم باشند و با آنزیم اتصال محکمی برقرار کنند. بخش
پروتئینی آنزیم (بدون گروه پروستتیک) آ‌پوآ‌نزیم نام دارد و مجموع آنزیم
فعال از نظر کاتالیزوری و کوفاکتور مربوطه هولوآ‌نزیم نام دارد.
طبقه‌بندی آ‌نزیم‌ها
آ‌نزیم‌ها از نظر فعالیت کاتالیزی به شش گروه اصلی تقسیم میشوند:
لا اکسید و ردوکتازها:
واکنش‌های اکسید و احیا (اکسایش – کاهش) را کاتالیز می‌کنند که مهمترین آنها دهیدروژناز است.
لا ترانسفرازها:
انتقال عوامل ویژه‌ای مانند آ‌مین، فسفات و غیره را از مولکولی به
مولکولی دیگر بر عهده دارند و مانند آ‌مینو ترانسفرازها که در انتقال گروه
آ‌مین فعال هستند، عمل می کنند.
لا هیدرولازها:
واکنش‌های آ‌بکانتی را کاتالیز می‌کنند. مانند پپتیدازها که موجب شکسته شدن پیوند پپتیدی میشوند.
لا لیازها:
موجب برداشت گروه ویژه‌ای از مولکول میشوند; مانند دکربوکسیلازها که برداشت دی‌اکسید کربن را برعهده دارند.
لا ایزومرازها:
واکنش‌های تشکیل ایزومری را کاتالیز می‌کنند. مانند راسه ماز که از پ - آ‌لانین ترکیب ایزومریئ - آ‌لانین را می‌سازد.
لا لیگازها:
آ‌نزیم‌هایی هستند که باعث اتصال دو مولکول به یکدیگر و ایجاد پیوند
کووالانسی بین آنها میشوند. مانند استیل کوآ‌نزیم ا سنتتاز که موجب سنتز
استیل کوآ‌نزیم ا می‌گردد.
طرز کار آ‌نزیم‌ها
از ویژگی‌های مهم آ‌نزیم‌ها این است که پس از انجام هر واکنش و در پایان
آ‌ن سالم و دست‌نخورده باقی می‌مانند و می‌توانند واکنش بعدی را کاتالیز
کنند. در یک واکنش ساده ابتدا آنزیم (ئ) با ماده اولیه یا سوبسترا (ث)
ترکیب میشود و کمپلکس آنزیم – سوبسترا می‌دهد. در مرحله بعدی با انجام
واکنش، فرآ‌ورده یا محصول (ت) ایجاد میشود و آنزیم رها می‌گردد.
+ت
هر آنزیم بر سوبسترای ویژه خود اثر کرده و فرآ‌ورده ویژه‌ای را تولید
می‌کند. به این منظور هر آنزیم ساختار سه‌بعدی ویژه خود را دارد که آ‌ن را
برای انجام فعالیت کاتالیزی مناسب می‌سازد و بخشی از آنزیم که با سوبسترا
ترکیب و متصل میشود، مکان فعال نام دارد. در مورد اتصال آنزیم به
سوبسترا الگویی ارائه شده است که مدل الگوی القایی (کوشلند) نام دارد و به
شکل دست در دستکش است; به طوری که محل اتصال حالت انعطاف پذیری دارد.
عوامل بازدارنده
بعضی ترکیبات می‌توانند با آنزیم – سوبسترا ترکیب شوند و فعالیت سوبسترا و
ایجاد فرآ‌ورده اختصاصی سوبسترای آ‌ن را تحت تاثیر قرار دهند. اگر این
ترکیبات موجب تشکیل نشدن فرآ‌ورده شوند، به نام بازدارنده‌های آ‌نزیمی
نامیده میشوند که به سه نوع زیر وجود دارند.
۱- بازدارنده‌های رقابتی.
۲- بازدارنده‌های نا رقابتی.
۳- بازدارنده‌های بی‌رقابتی.
پروآ‌نزیم یا زیموژن
برخی آ‌نزیم‌ها ابتدا به صورت پروآ‌نزیم یا زیموژن یا آنزیم غیرفعال در
سلول ساخته میشوند و برای ایجاد واکنش و پدیدار شدن خاصیت کاتالیزوری
آنها، باید به وسیله ماده دیگر به صورت فعال درآ‌یند.
عمل متقابل آنزیم و سوبسترا
اگر چه می‌توان آنزیم و سوبسترا را همانند قفل و کلید تصور کرد، اما این
بدان معنی نیست که جایگاه فعال آنزیم ساختمانی سفت و غیرقابل انعطاف است.
در بعضی از آ‌نزیم‌ها جایگاه فعال فقط پس از آ‌نکه ماده زمینه به آ‌ن متصل
شد، دقیقا مکمل سوبسترا میشود. این پدیده تناسب القایی نام دارد.
عمل اختصاصی آ‌نزیم‌ها
برخلاف کاتالیزورهای غیرآ‌لی، فعالیت آنزیم اختصاصی است; یعنی هر آنزیم
می‌تواند بر سوبسترای مشخص اثر کند. در عین حال درجات مختلفی از تخصص وجود
دارد. علت اختصاصی بودن آ‌نزیم‌ها را باید در ساختار فضایی آ‌ن جستجو کرد.
بعضی از آ‌نزیم‌ها نه تنها می‌توانند بر روی یک سوبسترای معین اثر کنند،
بلکه قادرند بر روی تمام موادی که دارای یک عامل شیمیایی هستند، موثر
باشند. در این صورت کلیدی را که مثال زدیم می‌توان به شاه‌کلیدی تشبیه کرد
که می‌تواند قفل تمام درهای یک راهرو را باز کند.
نامگذاری آ‌نزیم‌ها
در گذشته اسامی آ‌نزیم‌ها بر پایه تخصص آنها یا توان عمل‌شان بر روی یک
ماده خاص انتخاب می‌شد. آ‌نزیم‌هایی که پلی پپتیدها را به قطعات کوچک‌تری
از زنجیره‌های پپتیدی یا به اسیدهای آ‌مینه تجزیه می‌کنند، به طور کلی
پروتئینازها، نامیده می‌شدند و....
در حال حاضر نامگذاری جدید آ‌نزیم‌ها به طور رسمی بر مبنای پیشنهادات
کنفرانس‌های بین‌المللی بیوشیمی صورت می‌گیرد. در تقسیم‌بندی جدید،
آ‌نزیم‌ها را بر حسب رهبری واکنش‌های شیمیایی، به ۶ گروه تقسم بندی
می‌کنند: اکسیدو ردوکتازها، ترانسفرازها، هیدرولازها، لیازها، ایزومرآ‌زها و
لیگازها.
- ۹۶/۰۴/۰۱